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유전자가 아무리 자기복제를 해도, 그것만으론 생물의 몸을 만들거나 생명현상을 영위하는 일은 할 수 없다. 단순히 DNA라는 물질의 카피가
만들어지는 것뿐이다. 동물이나 식물이 살아가기 위해선 DNA의 유전정보에 따라 단백질을 만들어낼 필요가 있다.
만들어진 단백질은
필요한 영양소를 세포속에 공급하거나, 그 영양을 바탕으로 하여 근육이나 머리카락 등 몸을 만들거나, 생명현상을 영위하기 위해 필요한 표소로써
작용하게 된다.
생명의 비밀은 단백질이 가지고 있고, 모든 생명활동은 바로 단백질에 의해서 나타난다. 단백질은 1839년 네덜란드의
화학자 뮬더(Geradus J, Mulder)가 발견하였다. 뮬더는 동물과 식물의 즙에 공통적으로 들어 있는 물질을 추출해 내었다. 그는
이물질이 바로 생명현상을 나타내는 가장 중요한 물질이라고 생각하였다. 생물에게 가장 중요한 물질이라는 뜻으로 그리스어 proteios에서
단백질(protein)이라는 이름을 붙였다. 단백질은 탄소, 질소, 산소, 수소, 황으로 구성되어 지방이나 탄수화물보다 복잡한 화합물이다.
따라서 많은 과학자들이 생명을 이해하기 위하여 가장 많이 단백질을 연구한다. 우리 몸을 구성하는 단백질은 20여 종의 아미노산들이
일렬로 결합하여 만들어지며, 그 종류는 결합하는 아미노산의 종류와 순서에 의하여 수 없이 많다. 20여개의 아미노산에서 약 300여개를 골라내어
단백질을 만든다. 따라서 그 수는 20300= 10400이라는 거의 무한에 가까운 수이다. 이렇게 무수히 많은 단백질 중에서 10만개정도의
단백질만이 우리 인체를 구성하는 단백질로 선택된다.
그렇다면 단백질은 무엇으로 만들어 졌을까? 단백질을 이해하려면 단백질을 만드는
기본단위부터 이야기해야 할 것이다. 단백질은 이런 기본 단위들의 조합으로 여러 가지 종류의 것이 만들어지니까 말이다. 그럼 단백질의 기본 단위는
무엇인가? 그것은 아미노산이라고 부르는 것이다. 아미노산이 사슬처럼 일렬로 길게 연결되어 단백질을 만든다. 아미노산의 연구의 시조는 독일의
유기화학자 피셔(Emi Fischer, 1852-1919)이다. 단백질은 아미노산이 결합된 것이라는 것을 증명하였다. 아미노산은 분자속에
염기성인 아미노기(-NH2)와 산성인 카르복실기(COOH)를 동시에 갖는 화합물의 총칭이다. 그리고 아미노산 전체는 그 이름처럼 산성인 경우도
있지만 염기와 산기를 모두 가지고 있어서 중성인 경우가 대부분이다. 아마도 아미노산이 산성과 염기성을 가지고 있기 때문에 다양한 화학반응에
참여할 수 있고, 그래서 복잡한 생물을 만드는 구성성분이 되는지도 모른다.
약 130년 동안 22종의 주요 아미노산이 발견되었다.
가장 간단한 아미노산은 글라이신(glycine)이다. 일반 유기 화합물 중에서 가장 단순한 것은 메탄(CH4)인데, 이 메탄은 한가운데 탄소가
있고, 그 주위에 4개의 수소가 결합한 물질이다. 이 메탄의 수소 2개가 각각 아미노기(-NH2)와 카르복실기(COOH)로 바뀐 것이
글라이신(NH2CH2COOH)이다. 아미노산의 카르복실기와 아미노기는 물(H2O)을 한 분자 내 놓고 펩타이드결합을 하여 연결된다. 한마디로
아미노산에서 아미노기와 카르복실기는 아미노산들을 연결시키는 연결고리와 같은 것이다. 그런데 이러한 결합은 적지 않은 에너지를 필요로 한다. 즉
아미노산을 결합시켜 필요한 단백질을 만드는데는 에너지가 필요하다는 이야기이다. 그래서 에너지가 적어도 쉽게 화학반응이 일어나도록 하는 촉매가
있다. 단백질 중에 효소라고 부르는 단백질이 바로 우리 몸 속의 화학반응을 주도하는 촉매로 작용한다. 보통 촉매를 쓰면 화학반응의 속도가 무려
1010배나 빨라진다. 태초의 지구에는 지금과 같은 단백질을 합성하는 효소가 없었기 때문에 단백질들은 번갯불이나 화산활동 등의 우연한 자연의
힘에 의하여 합성되거나 어떤 불완전한 촉매들에 의하여 합성되었다고 추측하고 있다.
그러나 구체적으로 DNA의 어떤 염기들이 어떤
아미노산을 지정하고 있는지 알아야 한다. 이것도 과학자들이 노벨상을 받을 수 있는 과학적 업적이었기 때문에 경쟁심을 부추겼다. 당시 이미 핵산
합성효소의 발견으로 노벨상을 받은 에스파니아의 생화학자 오초아(Severo Ochoa, 1905-1993)그룹과 미국의 젊은 생화학자
니렌버거(Marshall Warren Nirenberg, 1927- )의 그룹사이의 경쟁이 그것이다. 1961년 모스크바에서 열린 과학회의에서
니렌버그와 코라나(Har Gobind Khorana, 1922- )가 우라실(uracil) 염기 3개로 이루어진 RNA 분자(UUU)를 만들어
리보좀과 아미노산이 들어 있는 시험관에 넣으면 페닐알라닌(phenyl- alanine)이 나온다는 것을 보고하였다. 최초로 유전자코드를 해독한
것이다. 1964-1965년에는 코라나와 협력하여 64종의 트라이뉴클레오타이드(trinucleotide) 합성에 성공하고, 이를 응용하여 많은
아미노산 코드의 배열을 결정지었다. 이들은 이 공로로 1968년 노벨생리의학상을 수상하였다.
20종류의 아미노산이 단백질을
만들어내기 위해서 4종류의 염기를 조합하려면 3개를 한 묶음으로 하는 것이 단순하고 효율적이다(4 X 4 X 4 = 64 가지). 아미노산은
20여개 뿐인데 코돈은 모두 64개의 조합이 있으니, 같은 아미노산을 지시하는 코돈이 존재할 수밖에 없을 것이다. 같은 아미노산을 지시하는
코돈을 동의적 코돈(synonymous codon)이라고 부른다. 류신(leucine)을 지시하는 코돈은 무려 6개나 있다. 이러한 동의적
코돈의 존재가 중립진화설을 주장하는 근거가 되기도 하였다. 이에 대한 반론도 있다. 즉 2문자 코돈이 3문자 코돈으로 바뀌는 것은 불가능하다는
것이다. 또 UAA, UAG, UGA의 염기배열은 이제 단백질 합성을 멈추라고 지시하는 멈춤암호(종지코돈)이다.
이처럼 모든 생물은
뉴클레오타이드 3개가 한벌로 하나의 아미노산을 지정한다. 예를 들면 AUG라는 3개의 염기는 메치오닌(methionine)이라는 아미노산을
만들라는 단어이다. 이렇게 하나의 아미노산을 지정하는 3개의 뉴클레오타이드를 코돈(codon)이라고 한다. 최근에 이러한 유전암호의 보편성에
대한 예외적인 경우들이 보고되고 있다. 생물의 진화에서 처음부터 3개의 뉴클레오타이드가 코돈으로 사용된 것은 아니라는 주장도 있다. 즉 처음에는
두 개의 뉴클레오타이드가 하나의 아미노산을 지정했다는 것이다. 그 증거로 코돈의 세 번째 뉴클레오타이드는 그다지 중요한 역할을 하지 않는다는
점이다. 즉 다음과 같이 CGA, CGG, CGC, CGT 코돈을 모두 아지닌(arginine)이라는 아미노산을 지정하는데 마지막 염기만이 다를
뿐이다.
아무튼 이렇게 해서 단백질의 아미노산 배열이 결정된다. 그럼 이것으로 모두 끝인가? 아니다. 이것은 어디까지나 단백질의 1차
구조를 결정해 준 것뿐이다. 단백질은 상당히 복잡한 분자로 그 입체적인 구조가 다양하다. 즉 1열로 배열된 아미노산 사슬은 세포내의 어떤 작용에
의하여 이리저리 꼬여서 나선구조가 되기도 하고 병풍구조가 되기도 하며, 다른 단백질과 결합하기도하여 드디어 생명활동을 할 수 있는 활성을 가지게
된다. 이러한 단백질의 복잡한 구조를 연구하는 단백질공학(proteomics)이라는 학문이 따로 있을 정도로 매우 복잡하다.
아미노산은 기름처럼 물을 싫어하는 소수성과 친수성 아미노산으로 분류한다. 소수성의 상호작용으로 쉽게 구부러질 수 있는 단백질 사슬은
소수성이 가운데로 들어가 물과 접촉하지 않게 입체구조를 만든다. 이러한 입체구조가 단백질의 활성과 크게 관련이 있다. 만일 소수성 아미노산이
친수성 아미노산으로 바뀌면 단백질의 입체구조에 큰 변화가 생기고 이것은 치명적일 수 있다. 그런 까닭에 소수성 아미노산의 배열이 쉽게 바뀌지
않도록 유전 암호가 만들어진 것이다. 즉 유전자 코돈중에 가운데가 U인 코돈은 모두 소수성 아미노산을 지시한다. 이러한 자연의
배려로 돌연변이가 생겨도 치명적인 사태까지 가지 않도록 되어 있는 것이다. 이렇게 해서 DNA의 정보는 단백질로 번역되고 드디어 생명기능으로
나타난다. 인간의 언어에서도 그렇듯이 생물의 언어에서도 번역은 복제에 비하여 훨씬 복잡하다. mRNA정보가 아미노산들의 정보로 번역되는 데는
100개 이상의 단백질과 핵산분자들이 사용된다. 이들은 단백질 생산공장인 리보좀을 만들기도 하고 아미노산을 운반하기도하며, 결합시키기도 한다.
아미노산으로 단백질을 만드는 시간은 우리가 생각하는 것 보다 매우 짧아서 수초에서 수분사이에 끝난다. 초병렬 시스템인 생명은 아무리 복잡한
단백질이라도 인간들이 세운 어떤 화학공장에서 만드는 것 보다 훨씬 빨리 만들어내는 것이다.
유전정보를 담당하는 DNA 그 자체는 신체
중의 어느 세포에서건 마찬가지임에도 불구하고, 세포나 조직, 장기에 따라 작용하는 DNA의 유전정보가 달라지기 때문에 그 지령으로 만들어진
단백질도 다르다. 예를 들어, 모든 세포가 같은 유전자를 가지고 있지만 각각 심장의 모양을 만들거나, 뇌조직이 되거나, 피부나 뼈가 되거나 하는
것도 그 때문이다. 한편, 어느 장기냐에 상관없이 모든 세포에서 똑같은 단백질을 만들고 있는 유전자도 있는데, 이것은 '하우스키핑 유전자' 라고
불린다.
유전자의 정보에 따라서 단백질이 만들어질 때에는, 우선 DNA에 쓰여진 유전자의 유전정보가 mRNA에 카피되는데 이것은
'전사'라 불리는 현상으로 세포핵 속에서 일어난다. DNA가 단백질의 아미노산 배열순서를 결정하는 것은 먼저 DNA의 2중나선의 일부분이
풀리고, 풀린 두 외가닥 사슬의 어느 한쪽 사슬에서 전령RNA(mRNA)가 만들어 진다. DNA의 한 쪽 가닥 위에서 만들어진 mRNA는 그
염기의 배열순서가 DNA에 의하여 결정되게 되는데, mRNA에서는 DNA의 T 대신 U가 있기 때문에 전사 할때 A->U, G->C,
T->A, C->G 라고 읽혀진다.
DNA의 염기의 배열순서가 가령 ATCGGCAAT…라면 거기서 만들어지는 mRNA의
염기 배열순서는 UAGCCGUUA…와 같이 되는것이다. 이렇게 되면 선택된 한쪽 사슬에서만 유전정보를 읽어들이게 되는것인데 mRNA의 주형이
되는 쪽의 DNA 사슬을 안티센스, mRNA와 같은 배열을 지난 사슬을 센스라 부른다. 즉, mRNA는 DNA라고 하는 유전 정보를 충실히
반영한 음화라고 할 수 있다.
또한 유전자로부터 막 전사된 mRNA에는 단백질로 번역되는 부분(엑손)과 번역되어지지 않는 무의미한
부분(인트론)의 양쪽이 포함되어 있어서, 하나의 유전자는 하나로 연결되어 존재하는 것이 아니라 무의미한 배열에 의해 분단되어 있는것이다. 그래서
mRNA가 리보솜에 도착해 단백질로의 번역이 시작되기 전에 무의미한 인트론 부분을 잘라내고 단백질 합성에 관계된 유전자 부분만을 연결하는
'스플라이싱' 이라는 현상이 일어나게 된다.
이 mRNA가 세포 속의 리보솜에 가서 자리를 잡으면, 끝부분에 아미노산을 붙은
운반RNA(tRNA)가 계속 와서 mRNA의 유전암포에 따라 아미노산을 연결하여 단백질을 만들어 간다. 이것을 유전정보의 단백질에의 '번역'
이라 부른다. 이와 같이 늘어선 아미노산들은 서로 펩티드결합을 형성하여 단백질 분자가 되고 이 단백질 분자가 바로 생물의 유전형질이 됩니다.
DNA는 이와 같이 하여 단백질의 종류를 결정하고 합성함으로써 유전자로서의 기능을 나타내는 것이다.
 그렇다면 4종류의 염기가 어떻게 하여
단백질을 나타내는 암호가 될수 있을까? mRNA 상의 염기배열은 3염기의 배열(코돈)로 하나의 아미노산을 지정하고 있다. 번역은 개시코돈에서
시작되어, 종지코돈에서 끝난다. 다시 말해서 DNA의 유전암호는 염기 3개로 하나의 아미노산을 지정한다는 것이다. 예를 들면 아데닌이 3개
늘어선 AAA(mRNA로는 UUU)는 페닐 알라닌이라는 아미노산, TAC는 메티오닌이라는 식이다. 4종류의 염기에서 3종류의 배열을 선택하는
조합은 64(4의 3승)개 있으므로 20종류의 아미노산을 지정하기에는 충분하다. 또, 여러개의 코돈이 같은 아미노산을 지정하고 있는 경우도
있는데 예를 들면 GCU,GCC,GCA,GCG는 모두 알라닌이라는 아미노산을 지정하고 있다.
[참고 자료] 국민일보와 한국일보 기사,
3일만에 읽는 유전자,
newton 2001년 1월호, 야후 백과사전
www.ilovedna.co.kr,home.inje.ac.kr/~chemrpa, Posco Science Plaza,
www.g2bank.com
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출처]jurio.new21.org
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